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Text File  |  1996-03-30  |  2KB  |  40 lines
  1.        Document 1050
  2.  DOCN  M9651050
  3.  TI    Identification of a clinical isolate of HIV-1 with an isoleucine at
  4.        position 82 of the protease which retains susceptibility to protease
  5.        inhibitors.
  6.  DT    9505
  7.  AU    King RW; Winslow DL; Garber S; Scarnati HT; Bachelor L; Stack S; Otto
  8.        MJ; DuPont Merck Pharmaceutical Company, Glenolden, PA 19036, USA.
  9.  SO    Antiviral Res. 1995 Sep;28(1):13-24. Unique Identifier : AIDSLINE
  10.        MED/96105494
  11.  AB    The HIV-1 protease (PR) is essential for the production of mature
  12.        virions. As such, it has become a target for the development of anti-HIV
  13.        chemotherapeutics. Multiple passages of virus in cell culture in the
  14.        presence of PR inhibitors have resulted in the selection of variants
  15.        with decreased sensitivity to inhibitors of the PR. The most common
  16.        alteration observed is a single amino acid change at position 82. This
  17.        particular position has been well characterized by several laboratories
  18.        as being important for the susceptibility of the virus to inhibitors of
  19.        PR function. Mutations which result in the substitution of the wild-type
  20.        valine with alanine, phenylalanine, threonine or isoleucine at position
  21.        82 of the PR have been associated with decreased sensitivity to several
  22.        PR inhibitors. We describe here a clinical strain of HIV-1 that contains
  23.        an isoleucine at position 82 of the PR instead of the usual valine. This
  24.        strain is unique in that it was isolated from a patient that was
  25.        anti-retroviral naive, and in the past, variants at position 82 of the
  26.        PR have only been found after treatment of patients or cell culture with
  27.        PR inhibitors. Moreover, this virus remains sensitive to PR inhibitors
  28.        of the cyclic urea and C-2 symmetrical diol classes.
  29.  DE    Amino Acid Sequence  Base Sequence  Binding Sites  Cell Line  DNA, Viral
  30.        Genes, Viral  Human  HIV Protease/*CHEMISTRY/DRUG EFFECTS/GENETICS  HIV
  31.        Protease Inhibitors/*PHARMACOLOGY  HIV-1/DRUG EFFECTS/*ENZYMOLOGY/GROWTH
  32.        & DEVELOPMENT/ISOLATION &  PURIF  *Isoleucine  Male  Molecular Sequence
  33.        Data  Recombination, Genetic  Sequence Homology, Nucleic Acid
  34.        Structure-Activity Relationship  Thailand  Tumor Cells, Cultured
  35.        JOURNAL ARTICLE
  36.  
  37.        SOURCE: National Library of Medicine.  NOTICE: This material may be
  38.        protected by Copyright Law (Title 17, U.S.Code).
  39.  
  40.